AMPK(AMP-activated protein kinase)相关激酶家族包括LKB1、BRSK1/2、QIK、MARK1-4等,这些激酶都具有一个或多个UBA(ubiquitin-associated)结构域。UBA结构域是一种约45个氨基酸残基组成的保守结构域,能够与泛素或其他类似蛋白结构的分子结合。
UBA结构域通常由两个α螺旋和一个β折叠片组成,其中第一个α螺旋和β折叠片之间形成了一个疏水性口袋,用于结合泛素或其他类似蛋白结构的分子。UBA结构域在细胞中参与了许多生物学过程,如蛋白质降解、DNA修复、信号转导等。
在AMPK相关激酶家族中,UBA结构域的功能尚不完全清楚,但已经发现它们可能参与了蛋白质稳定性、局部化和相互作用等方面的调控。例如,LKB1的UBA结构域能够与Hsp90(热休克蛋白90)结合,从而增强LKB1的稳定性和活性。BRSK1/2的UBA结构域则能够与Parkin结合,参与了线粒体质量控制和自噬过程。
总之,AMPK相关激酶家族上的UBA结构域在细胞生理过程中发挥着重要作用,未来还需要进一步研究其机制和生物学功能。